Элонгация

Править]Кэп-зависимый механизм

В отличие от прокариот, инициация трансляции у которых обеспечивается лишь тремя белковыми факторами, трансляция подавляющего большинства мРНК эукариот, содержащих 5'-кэп [m7G(5')ppp(5')N] и 3' поли(А)-хвост, требует участия, по крайней мере, 13 общих эукариотических факторов инициации (eIF), представленных 31 полипептидом. Инициация трансляции включает события между диссоциацией рибосомы во время терминации в предыдущем цикле трансляции и сборкой рибосомы, готовой к элонгации, на старт-кодоне мРНК. Во время инициации аппарат трансляции решает следующие задачи:

1. диссоциация и антиассоциация рибосомных субъединиц;

2. выбор инициаторной метионил-тРНК (Met-tRNAiMet);

3. связывание 5'-кэпа, связывание поли(А), сканирование;

4. выбор правильного старт-кодона;

5. объединение рибосомных субъединиц на старт-кодоне^{[3][4][5][6][7]}

[править]

Схема РНК-связывающих участков рибосомы. Буквами обозначены участки связывания тРНК. А — аминоацил-тРНК-связывающий участок, Р — пептидил-тРНК-связывающий участок, Е — участок отсоединения тРНК от рибосомы (англ. exit).

В процессе наращивания полипептидной цепи принимают участие два белковых фактора элонгации. Первый (EF1a у эукариот, EF-Tu — у прокариот) переносит аминоацилированную (заряженную аминокислотой) тРНК в А (аминоацил)-сайт рибосомы. Рибосома катализирует образование пептидной связи, происходит перенос растущей цепи пептида с Р-сайтовой тРНК на находящуюся в А-сайте, пептид удлиняется на один аминокислотный остаток. Затем второй белок (EF2 у эукариот, EF-G — у прокариот) катализирует так называемую транслокацию. Транслокация — перемещение рибосомы по мРНК на один триплет, в результате которого пептидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая» тРНК из P-сайта переходит в Е-сайт (от слова exit). Цикл элонгации завершается, когда новая тРНК с нужным антикодоном приходит в A-сайт.^{[источник не указан 1200 дней]}