ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Порядок АК в цепи устанавливается с помощью СЕКВЕНИРОВАНИЯ - процедура выявления последовательности АК. Впервые было проведено в 1958 г. Ф. СЕНДЖЕРОМ на инсулине.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА - последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей.

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ. Свойства белков обусловлены их структурой.

Гемостатическая. Фибриноген.

Иммунологическая. Антитела являются белками.

Генно-регуляторная (ГИСТОНЫ).

Сократительная. Актин, миозин мышц.

Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

Транпортная. Транспорт жиров, лекарственных веществ и д.р.

Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

Каталитическая. Многие белки являются ферментами

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ.

Сложная структурная организация.

Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь.

7.Энергетическая. Окисление 1 грамма белка сопровождается выделением 17 КДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада Б.

Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры: