Фосфопротеины - это, как правило, ферменты
Строение и функции РНК и ДНК
Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида
Самым распространенным в природе является нуклеотид аденозинтрифосфат (АТФ), используемый как высокоэнергетическое соединение для реакций трансмембранного переноса веществ и реакций синтеза.
Строение АТФ |
Связываясь через фосфатные остатки, нуклеотиды образуют длинные цепочки – нуклеиновые кислоты.
Выделяют два вида нуклеиновых кислот в зависимости от пентозы, входящей в их состав – рибонуклеиновая кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны.
Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).
Отличия между РНК и ДНК:
· количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,
· размеры: ДНК намного крупнее,
· локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК – вне ядра,
· вид моносахарида: в ДНК – дезоксирибоза, в РНК – рибоза,
· азотистые основания: в ДНК имеется тимин, в РНК – урацил.
· функция: ДНК отвечает за хранениенаследственной информации, РНК – за ее реализацию.
Строение РНК | Строение ДНК | Cхема строения ДНК |
Фосфопротеины– это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.
Способ присоединения фосфата к белку
на примере серина и тирозина
Фосфорная кислота может выполнять:
· Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине.
· Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить вфосфорилированнуюили в дефосфорилированнуюформу, что играет регулирующую роль в его работе.
Изменение конформации белка в фосфорилированном
и дефосфорилированном состоянии
Например,
1) ферменты гликогенсинтаза и гликогенфосфорилаза ( "Регуляция активности ферментов"),
2) гистоны в фосфорилированном состоянии менее прочно связываются с ДНК и активность генома возрастает.
Металлопротеины могут быть ферментами
Если в белке содержатся ионы одного или нескольких металлов, то такие белки называются металлопротеины.Ионы металлов соединены координационными связями с функциональными группами белка.
Металлопротеины часто являются ферментами. Ионы металлов в этом случае:
· участвуют в ориентации субстрата в активном центре фермента,
· входят в состав активного центра фермента и участвуют в катализе, являясь, например, акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.
К ферментативным металлопротеинам относятся белки, содержащие например:
· медь– цитохромоксидаза, в комплексе с другими ферментами дыхательной цепи митохондрий участвует в синтезе АТФ,
· железо– ферритин, депонирующий железо в клетке, трансферрин, переносящий железо в крови,каталаза, обезвреживающая перекись водорода,
· цинк– алкогольдегидрогеназа, обеспечивающая метаболизм этанола и других спиртов,лактатдегидрогеназа, участвующая в метаболизме молочной кислоты, карбоангидраза, образующая угольную кислоту из CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидролизующая фосфорные эфиры различных соединений, α2-макроглобулин, антипротеазный белок крови.
· селен– тиреопероксидаза, участвующая в синтезе гормонов щитовидной железы, антиоксидантный фермент глутатионпероксидаза,
· кальций– α-амилаза слюны и панкреатического сока, гидролизующая крахмал.