Структура білків

Полярний заряджений радикал

Аспарагінова кислота (Aсп, Asp, D) Глутамінова кислота (Глу, Glu, E)

Лізин (Ліз, Lys, K) Аргінін (Арг, Arg, R) Гістидин (Гіс, His, H)

- в дужках подаються скорочені українська і англійська назви і міжнародний символ

До складу білків входить в основному 20 різних альфа-амінокислот, які сполучені між собою у певній послідовності. У молекулі білка розрізняють такі типи зв’язків:

· пептидний

· дисульфідний

· водневий

· йонний

· гідрофобна взаємодія.

Пептидний. Амінокислоти здатні до конденсації при взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти та аміногрупи - іншої:

Утворена сполука називається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученні двох амінокислот утворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептидний зв'язок міцний, він піддається гідролізу тільки при тривалому кип'ятінні в кислому або лужному середовищі.

Наявність пептидного зв'язку визначають біуретовою реакцією, характерною для амідів, зокрема, для біурету: Першим біуретову реакцію пептидів вивчав О. Я. Данилевський. Суть її полягає у взаємодії пептидноі групи з йонами міді (II) в лужному середовищі з утворенням розчинного комплексу фіолетового кольору. Ця реакція дуже чутлива і використовується як для якісного, так і для кількісного визначення пептидів.

Дисульфідні зв’язкимають велике значення у формуванні третинної структури білків. Нестійкі до дії водню. Утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену від сульфідних груп двох амінокислотних залишків цистеїну:

- SH + HS- → - S-S- + 2H

У білків розрізняють чотири рівні структурної організації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.

Первинна: певна послідовність залишків альфа амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка. Первинна структура підтримується за допомогою пептидних зв’язків.

Вторинна: просторова конфігурація поліпептидного ланцюга. Існує у вигляді альфа-спіралі, спіраль право закручена, та бета-складчастої структури – виникає, коли поліпептидні ланцюги складаються у пачки. ά- спіраль – право закручена спіраль на один оберт якої припадає 3,6 амінокислоти. Вторинна структура в основному підтримується за допомогою водневих взаємодій.

Третинна:це структура, яка виникає, коли поліпептидні ланцюги укладаються, утворюючи структуру близьку до сферичної. Укладені поліпептидні ланцюги можуть мати спаралізовані й лінійні ділянки. В утворенні та стабілізації третинної структури беруть участь водневі, іонні та гідрофобні зв’язки і взаємодії. В залежності від форми молекули третинної структури білки поділяються на фібрилярні та глобулярні.

Четвертинна: характерна для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох, і більше поліпептидних ланцюгів. Четвертинну структуру мають білки, які виконують складні біологічні функції і активність яких залежить від дії регулюючих факторів.