Ферменты, являясь белками, проявляют ТЕРМОЛАБИЛЬНЫЕ свойства - чувствительность к изменению температуры.
Высокая каталитическая активность. УРЕАЗА повышает скорость реакции в 10 раз.
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
З.МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ЭФФЕКТЫ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ.
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ.
СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ.
ФЕРМЕНТЫ (продолжение).
Лекция № 4.
ИОНЫ РАЗЛИЧНЫХ МЕТАЛЛОВ.
ГЛУТАТИОН - ТРИПЕПТИД, содержащий ГЛУ-ЦИС-ГЛИ. Он связан с ферментами ОКСИДОРЕДУКТАЗАМИ. Участвует в окислительно-восстановительных реакциях.
РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АК.
Реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Связан с ферментами АМИНОТРАНСФЕРАЗАМИ.
НАД и НАДФ также связаны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, которые в окислительно-восстановительных реакциях (реакции ДЕГИДРИРОВАНИЯ) - анаэробные ДГ.
5.ПИРИДОКСИНОВЫЕ КОФЕРМЕНТЫ содержат в своём составе витамин В6. ПАФ - ПИРИДОКСАМИНОФОСФАТ.
ПФ - ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ.Участвует в реакциях превращения АК:
НЕВИТАМИНЫЕ КОФРМЕНТЫ:
Не содержат в своём составе витаминов, но участвуют в каталитических превращениях.
1 .НУКЛЕОТИДЫ: АТФ, ЦТФ (синтез ФОСФОЛИПИДОВ); УДФ, УТФ, ГТФ (синтез
ГЛИКОГЕНА).
2.ПРОИЗВОДНЫЕ ПОРФИРИНА: ГЕМ, ЦИТОХРОМЫ, КАТАЛАЗА.
3.ПЕПТИДЫ:
При повышении температуры на каждые 10 градусов, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5-2 раза (правило ВАНТ - ГОФФА). Это правило применимо для ферментов в очень узком интервале температуры, т.к. уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 гр. - полная денатурация с потерей активности. При 1-3 гр. Активность фермента также понижается, но при понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении Т. активность восстанавливается. Это свойство используется в клинической практике при проведении оперативных вмешательств. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется ОПТИМАЛЬНОЙ.
3.Ферменты чувствительны к изменениям РН среды. Для большинства ферментов оптимальные значения РН лежат в нейтральной среде (для КАТАЛАЗЫ РН=7).
Есть ферменты, для которых оптимальные значения РН лежат в кислой среде (пепсин РН=1,5-2,5). Некоторые ферменты проявляют активность в щелочной среде (АРГИНАЗА РН=10-11). Изменения РН приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп в активном центре фермента, т.к. эти группы участвуют в связывании субстрата и его превращении. Изменение РН приводит к конформационной перестройке не только активного центра фермента, но и всей молекулы фермента. Это может сопровождаться нарушением третичной структуры фермента. При оптимальном значении РН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии, и это обеспечивает образование фермент-субстратного комплекса.
4.Специфичность действия ферментов. В основе специфичности действия ферментов лежит КОНФОРМАЦИОННОЕ соответствие его активного центра молекуле субстрата. Различают следующие виды специфичности:
А). Абсолютная специфичность. Ей обладают ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты.