Процес трансляції, так само, як реплікації і транскрипції, проходить у три етапи: ініціація, елонгація, термінація.

Мал. 1.2.14. Будова рибосоми

На сформованій рибосомі є дві борозни: в одній розташовується ділянка мРНК приблизно з 30 нуклеотидів, в другій поліпептидний ланцюг. З ділянкою мРНК може одночасно взаємодіяти тільки дві тРНК, що приносять дві амінокислоти. Основною функцією тРНК є точне розпізнавання визначеного кодона на мРНК і транспорт визначеної амінокислоти до місця синтезу поліпептиду. Молекули тРНК кодуються особливими генами ДНК. Молекули тРНК короткі, складаються з 75-90 нуклеотидів, однониткові, на різних ділянках ланцюга в них виникають комплементарні з'єднання азотистих основ. Молекули тРНК переносять до місця синтезу білків відповідні тільки їм амінокислоти з фонду амінокислот у цитоплазмі. Відомо 31 різновид тРНК. Молекули тРНК мають чотири ключові області:

1) акцепторна ділянка, до якої приєднується специфічна амінокислота. Вона закінчується послідовністю нуклеотидів ЦЦА, до якої і приєднується амінокислота, що транспортується.

2) ділянка розпізнавання. Складається з п'яти нуклеотидів, у центрі містить антикодон. Азотисті основи антикодону комплементарні кодону на ланцюзі мРНК. Антикодон знаходить відповідний йому кодон на мРНК і тимчасово приєднується до нього водневими зв'язками.

3) ділянка приєднання фермента. До цієї частини молекули тРНК приєднується фермент аміноацил-тРНК-синтетаза, що контролює приєднання потрібної амінокислоти до молекули тРНК.

4) ділянка зв'язування з рибосомою.

Ініціація синтезу білків – це передусім активація амінокислот. Вільні амінокислоти в цитозолі клітини поєднуються з АТФ і формують комплекс, який називається активованою амінокислотою. Процес контролюють ферменти – синтетази. Для кожного виду амінокислоти існує свій особливий фермент. Активована амінокислота (аміноацил) приєднується до своєї специфічної тРНК під контролем того ж ферменту (рекогніція). Аміноацил-тРНК-комплекснадходить до місця синтезу білків, а звільнений фермент може активувати наступну молекулу амінокислоти. Ланцюг мРНК з'єднується з малою субодиницею рибосоми за допомогою спеціального триплету. Перша амінокислота в ході трансляції – завжди метіонін. Комплекс першої тРНК з метіоніном називають комплексом ініціації. Потім до малої субодиниці та мРНК приєднується велика субодиниця, створюючи активну рибосому, що має аміноацильний (А) і пептидильний (П) центри. Процеси ініціації вимагають присутності також специфічних факторів ініціації білкової природи.

Елонгація.Основними етапами елонгації є такі:

1)зв’язування відповідної аміноацил~тРНК в А-ділянці рибосоми;

2)утворення пептидного зв’язку між попереднім і наступним залишками амінокислот;

3)транслокація (переміщення) утвореної пептидил~тРНК з А-ділянки рибосоми в Р-ділянку з одночасним зсувом іРНК на один триплет.

Термінація здійснюється наступним чином. Наприкінці ланцюга мРНК знаходиться один з стоп-кодонів (УАА, УАГ, УГА). Вони не розпізнаються молекулами тРНК. Фактор термінації (спеціальний білок) приєднується до цього кодона і блокує наступне пересування рибосоми. Зв'язок між останньою тРНК і поліпептидним ланцюгом розривається спеціальним ферментом. Рибосома від'єднується від мРНК і розпадається на 2 субодиниці. Поліпептид виходить в цитоплазму. Одна молекула мРНК транскрибується кілька разів, а потім руйнується. Щойно синтезований поліпептид ще не має метаболічної активності і має пройти процес "дозрівання". При цьому втрачаються деякі кінцеві амінокислоти, формується вторинна і третинна або четвертинна структури.

ет .