Особенности инициации на вирусных РНК
Вирусы обычно используют свои способы. Им нужно направить весь синтез на собственные белки. Они используют внутреннюю посадку рибосомы на последоватьльности IRESes, internal ribosome entry sites;
Часто у вирусов все синтезируется в форме полибелка. У пикорнавирусов 5" конец начинается с длинной нетранслируемой области около 600 нт, которая складывается в структуру, которая обнимает 40ку (IRES). при этом АУГ оказывается внутри нее. Потом она использует часть обычных факторов, чтобы продвинуться.
У вируса паралича сверчка есть домен РНК, связывающийся в структуру, похожую на тРНК, который садится на ССУ кодон(пролиновый) в Р-участок. И ждет пока подойдет нужная тРНК. Потом все идет с участием классических фактороф элонгации.
Схема внутренней инициации трансляции РНК вируса паралича сверчка:
(1) Домен IRES’a занимает Р-участок рибосомы вместо инициаторной тРНК, садясь на пролиновый CCU-кодон (имитация инициаторной тРНК!)
(2) 60S субъединица присоединяется к инициирующей 40S субъединице.
(3) Ala-tRNA занимает А-участок, садясь на свой GCU-кодон.
(4) Происходит транслокация Ala-tRNA из А в Р участок.
(5) На вакантный А-участок садится Thr-tRNA, в соответствии с АСА-кодоном,
и начинается трансляция.
Регуляция трансляции
у эукариот:
мРНК-специфическая негативная регуляция
(трансляционная репрессия)
В эукариотном комплексе есть репрессорный белок , который стабилизирует спираль на5"конце, чтобы не давать рибосоме сесть.
Есть 2 способа репрессии:
1. Спираль стабилизированная белком может находится возле кэпа, и не дает рибосоме сесть.
2. Спираль находится в нетранслируемой области. Рибосома рано или позно утыкается в спираль и не может ехать дальше.
Наприер, регуляция синтеза ферритина.
Ферритин связывает 3хвалентное железо. Оно вообще хранится с ним в комплексе.
У мРНК ферритина возле 5"конца есть репрессорная шпилька, которая называется IRE. При недостатке железа белок IRE-BP (-binding protein) cадится на шпильку и стабилизирует ее. Поэтому 40ка не может сесть на РНК. При избытке железа IRE-BP кластеризуется и образует аконитазу с железо-серным кластером. Шпилька при этом нестабильна, трансляция происходит.
Тотальная негативная регуляция у эукариот. О ней он говорит коротко, потому что она есть в учебнике.
Если нет железа, то гемоглобин вырабатывать не имеет смысла, и остальные белки - тоже, значит происходит глобальная репрессия синтеза всех белков в ретикулоцитах. Репрессия соповождается обильным фосфорилированием факторов инициации, особенно второго. Там все непонятно. Тут в дейстие вступает фактор2В. Была даже статья "2В or not 2В". функция 2В до конца не понятна. Зачем ему 5 субьединиц.
....Тут не все слышно, только отдельные куски, из котрых мало что понятно. Похоже он просто пересказывает рисунок:
2В призван заменять ГДФ на ГТФ во втором факторе . Он туда садится, привлекает ГТФ. Если 2В фосфорилирован (сер51, это происходит при недостатке железа, тепл. шоке, голодании, внутренней инфекции), то комплекс с ГТФ не распадается. Вся активность фактора второго - связана в нераспадающемся комплексе (красная полоска поперек стрелки).
2 схемы - как работает киназа. Спирин опять бубнит.
Активная форма - диссоциированная. Неактивная форма скреплена гемом. Уход гема. Автофосфорилирование. 
Признак голодания, когда нет АК - наличие неаминоацилированых тРНК. Они как-то активируют киназы. Происходит фосфорилирование. Активируются киназы.Фосфокиназа фосфорилирует фактор 2. происходит регуляция ГТФ на факторе 2.
